Estan formadas por la unión mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

La estructura cuaternaria debe considerar:
(1) El número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran el oligómero
(2) La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero.

Las interacciones no covalentes que mantienen esta estructura son las mismas interacciones no covalentes que mantienen la estructura terciaria: puentes de Hidrogeno, interacciones ionicas, atracciones hidrofobicas y fuerzas de Van der Waals.
Estas proteínas se denominan oligoméricas o multiméricas y se las designa según el número de cadenas polipeptídicas que intervienen en la estructura cuaternaria. Por ejemplo, una proteína formada por cuatro subunidades es un tetrámero, como es el caso de la hemoglobina.
En proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria resulta de la asociación de varias hebras para formar una fibra o soga. La miosina o la tropomiosina constan de dos hebras con estructura de hélice a enrolladas en una fibra levógira. La a-queratina del cabello y el fibrinógeno de la sangre presentan tres hebras en cada fibra levógira. El colágeno consta de tres hebras helicoidales levógiras que forman una fibra dextrógira. La fibroína de la seda presenta varias hebras con estructura de hoja b orientadas de forma antiparalela.


Cuando varias proteínas con estructura terciaria de tipo globular se asocian para formar una estructura de tipo cuaternario, los monómeros pueden ser:

Exactamente iguales, como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de la hexoquinasa.
Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa.
Con estructura distinta pero con una misma función, como en el caso de la hemoglobina.
Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman una unidad funcional,como en el caso de la aspartato transcarbamilasaEn Imagen, un enzima alostérico con seis subunidades con actividad catalítica y seis con actividad reguladora.

La estructura cuaternaria modula la actividad biológica de la proteína y la separación de las subunidades a menudo conduce a la pérdida de funcionalidad. Las fuerzas que mantienen unidas las distintas cadenas polipeptídicas son, en líneas generales, las mismas que estabilizan la estructura terciaria. Las más abundantes son las interacciones débiles (hidrofóbicas, polares, electrostáticas y puentes de hidrógeno), aunque en algunos casos, como en las inmunoglobulinas, la estructura cuaternaria se mantiene mediante puentes disulfuro. El ensamblaje de los monómeros se realiza de forma espontánea, lo que indica que el oligómero presenta un mínimo de energía libre con respecto a los monómeros.

Imprimir

Estructuras de la proteina
Lamentablemente no se encontro en español.

Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína. Esta estructura es la responsable directa de las propiedades biológicas de una proteína, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos enlaces que se forman.

Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica, la estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener.
La estructura terciaria es una disposición precisa y única en el espacio, y surge a medida que se sintetiza la proteína. En otras palabras, la estructura terciaria está determinada por la secuencia de Aminoácidos (provenientes de una estructura primaria).

Esta es una molécula de hexoquinasa, una proteína del metabolismo que se encuentra en la mayoría de los seres vivos. Esta compuesta por aproximadamente 6000 átomos y pesa 40 kiloDaltons, esta es una estructura tridimensional completa.

Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:

Estructura terciaria de tipo fibroso: Son en las que una de las dimensiones es mucho mayor que las otras. Son ejemplos el colágeno(En la imagen)Es una Molecula Proteíca que forma fibras, la queratina del cabello o la fibroína de la seda. En este caso, los elementos de estructura secundaria (hélices a[alfa] u hojas b[beta]) pueden mantener su ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones, tan sólo introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en las hebras de una cuerda.

Estructura terciaria de tipo globular: Son las más frecuentes, en las que no existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar, hélice a hoja b, acodamientos y estructuras supersecundarias. Ejemplo: mioglobinaEn la imagen donde cada color representa un dominio

Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína se establecen entre las distintas cadenas laterales de los AAAminoácidos que la componen. Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y no covalentes

Enlaces covalentes: pueden deberse a (1) la formación de un puente disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys, o a (2) la formación de un enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxílico (Glu o Asp).
Enlaces no covalentes: pueden ser de cuatro tipos: (1) fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo opuesto, (2) puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de AA polares (3) interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares y (4) fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo


Como resultado de estas interacciones, en las proteínas con estructura terciaria globular ocurre lo siguiente:

• Las cadenas laterales con carácter apolar se orientan hacia el interior de la molécula evitando las interacciones con el disolvente, y forman un núcleo compacto con carácter hidrofóbico.
• Las cadenas laterales de los aminoácidos polares se localizan en la superficie de la molécula, interaccionando con el agua y permitiendo que la proteína permanezca en disolución.

El enlace que aporta más estabilidad a la estructura es el de tipo covalente, y entre los no covalentes, las interacciones más importantes son las de tipo hidrofóbico, ya que exigen una gran proximidad entre los grupo apolares de los AA, pero cuando desaparecen estas interacciones la estructura terciaria de una proteína se desestabiliza y pierde su estructura tridimensional característica de manera que pierde su función y, a menudo precipita. Este fenómeno se conoce con el nombre de desnaturalizaccion

Existen regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria de las proteínas que actúan como unidades autónomas de plegamiento y/o desnaturalizaccion de las proteínas. Estas regiones constituyen un nivel estructural intermedio entre las estructuras secundaria y terciaria, reciben el nombre de dominios. Los dominios se pliegan por separado a medida que se sintetiza la cadena polipeptídica. Es la asociación de los distintos dominios la que origina la estructura terciaria. La Figura de abajo corresponde a la proteína piruvato quinasa, que consta de 4 dominios, cada uno representado de un color.



Imprimir

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. En donde nos enfocaremos principalmente en la estructura terciaria y cuaternaria


ESTRUCTURA PRIMARIA: Es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran.

Estructura Secundaria: Es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio.

Existen dos tipos de estructura secundaria:

1.- La a(alfa)-hélice 2.- La B- laminar




Imprimir

Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidosmolécula orgánica: grupo amino(-NH2) y grupo carboxilo(-COOH; ácido).-, unidos mediante enlaces peptídicosenlace covalente entre el grupo –NH2 de un aminoácido y el grupo –COOH de otro aminoácido . El orden y disposición de estos en una proteína depende del código genético, ADN, de la persona.

Estan compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. La mayoría también contienen azufre y fósforo.
Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas más versátiles y más diversas, constituyen alrededor del 50% del peso seco de los tejidos y no existe proceso biológico alguno que no dependa de la participación de este tipo de sustancias.
Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:estructuralcolágeno y queratina,reguladorainsulina y hormona del crecimiento,transportadorahemoglobina,defensivaanticuerpos, enzimática, contráctilactina y miosina.
Imprimir

Gracias Por Su InUtil Visita :DD
XquimicX Company S.A. ©2009 All Right Reserved