Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína. Esta estructura es la responsable directa de las propiedades biológicas de una proteína, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos enlaces que se forman.

Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica, la estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener.
La estructura terciaria es una disposición precisa y única en el espacio, y surge a medida que se sintetiza la proteína. En otras palabras, la estructura terciaria está determinada por la secuencia de Aminoácidos (provenientes de una estructura primaria).
Esta es una molécula de hexoquinasa, una proteína del metabolismo que se encuentra en la mayoría de los seres vivos. Esta compuesta por aproximadamente 6000 átomos y pesa 40 kiloDaltons, esta es una estructura tridimensional completa.

Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:

Estructura terciaria de tipo fibroso
: Son en las que una de las dimensiones es mucho mayor que las otras. Son ejemplos el colágeno(En la imagen)Es una Molecula Proteíca que forma fibras, la queratina del cabello o la fibroína de la seda. En este caso, los elementos de estructura secundaria (hélices a[alfa] u hojas b[beta]) pueden mantener su ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones, tan sólo introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en las hebras de una cuerda.

Estructura terciaria de tipo globular: Son las más frecuentes, en las que no existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar, hélice a hoja b, acodamientos y estructuras supersecundarias. Ejemplo: mioglobinaEn la imagen donde cada color representa un dominio

Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína se establecen entre las distintas cadenas laterales de los AAAminoácidos que la componen. Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y no covalentes

Enlaces covalentes: pueden deberse a (1) la formación de un puente disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys, o a (2) la formación de un enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxílico (Glu o Asp).
Enlaces no covalentes: pueden ser de cuatro tipos: (1) fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo opuesto, (2) puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de AA polares (3) interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares y (4) fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo


Como resultado de estas interacciones, en las proteínas con estructura terciaria globular ocurre lo siguiente:
  • Las cadenas laterales con carácter apolar se orientan hacia el interior de la molécula evitando las interacciones con el disolvente, y forman un núcleo compacto con carácter hidrofóbico.
  • Las cadenas laterales de los aminoácidos polares se localizan en la superficie de la molécula, interaccionando con el agua y permitiendo que la proteína permanezca en disolución.


El enlace que aporta más estabilidad a la estructura es el de tipo covalente, y entre los no covalentes, las interacciones más importantes son las de tipo hidrofóbico, ya que exigen una gran proximidad entre los grupo apolares de los AA, pero cuando desaparecen estas interacciones la estructura terciaria de una proteína se desestabiliza y pierde su estructura tridimensional característica de manera que pierde su función y, a menudo precipita. Este fenómeno se conoce con el nombre de desnaturalizaccion

Existen regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria de las proteínas que actúan como unidades autónomas de plegamiento y/o desnaturalizaccion de las proteínas. Estas regiones constituyen un nivel estructural intermedio entre las estructuras secundaria y terciaria, reciben el nombre de dominios. Los dominios se pliegan por separado a medida que se sintetiza la cadena polipeptídica. Es la asociación de los distintos dominios la que origina la estructura terciaria. La Figura de abajo corresponde a la proteína piruvato quinasa, que consta de 4 dominios, cada uno representado de un color.



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